[目的]探究油松PtGSTU1 结构与功能的关系，探讨油松PtGSTU1 蛋白的单体稳定性。[方法]利用同源建模模拟PtGSTU1 的三维结构，推测其 N 末端 18 位精氨酸（Arg18）和 C 末端 103 位天冬氨酸（Asp103）能够形成氢键来稳定蛋白单体结构。利用定点突变，分别将 Arg18 和 Asp103 突变为具有不同极性和构象的氨基酸残基，检测其蛋白的催化活性及结构稳定性。[结果]6个Arg18突变体均无法获得高纯度的具有正确折叠的可溶蛋白，而Asp103突变体可以表达为可溶蛋白，Asp103突变体对不同底物的催化活性和亲和力明显低于野生型，对经典底物CDNB和GSH反应的催化速率（ V_max ）降低了至少9倍，对底物的催化效率（ k_cat/K_m ）也明显降低。[结论]Arg18和Asp103之间形成的氢键对稳定PtGSTU1单体结构具有重要作用，由于植物GST蛋白N端的保守性和C端结构域的多变性，Arg18的突变对结构和活性的影响大于Asp103，同时预示着C端结构域中可能存在其他氨基酸位点能够与18位精氨酸形成氢键，从而稳定蛋白单体折叠结构。